Jornal da USP
23/06/2026
Pesquisadores do Instituto de Física de São Carlos (IFSC) da USP analisaram a alga verde de água doce Chlamydomonas reinhardtii para entender a origem e a evolução de proteínas essenciais no funcionamento das células, as septinas. Apesar de serem mais rudimentares do que as presentes em outros seres vivos, como na espécie humana, elas fornecem evidências sobre a formação da estrutura de sustentação celular, o citoesqueleto, servindo de base para futuros estudos de biologia molecular, medicina e biomateriais.
“As septinas são proteínas muito presentes em todos os animais e fungos, reconhecidas como o quarto componente do citoesqueleto, juntamente com os filamentos de actina, microtúbulos e filamentos intermediários”, relata ao Jornal da USP a professora Ana Paula Ulian de Araújo, uma das coordenadoras da pesquisa, descrita em artigo da revista científica Journal of Molecular Biology. “Elas se auto-organizam em filamentos não polares, formando feixes e estruturas em anel, entre outras, próximos da membrana plasmática.”
“As funções em que estão envolvidas incluem atuar como barreiras de difusão na membrana celular, criando domínios funcionais e limitando a mobilidade lateral de lípidos e proteínas”, explica a professora. “Também servem de suporte molecular (scaffold) para recrutar proteínas e organizar a arquitetura celular, participam ativamente em processos de tráfego vesicular, remodelação da membrana, polaridade celular, morfogênese e até mesmo no aprisionamento de bactérias invasoras.”
A espécie analisada no estudo é uma alga verde unicelular de água doce. “Não coletamos uma espécie selvagem, pois esta alga é um organismo modelo amplamente estabelecido em laboratórios de biologia molecular e biotecnologia em todo o mundo”, observa a pesquisadora. “As septinas são proteínas presentes em todas as Chlamydomonas, independentemente da origem e localização do organismo.”
“A presença de uma única septina na alga oferece um modelo simplificado e evolutivamente informativo para investigar os mecanismos moleculares desta família de proteínas”, acrescenta a professora. “Em síntese, a CrSep representa um elo entre as septinas ancestrais e as modernas, fornecendo uma janela evolutiva para compreender como propriedades fundamentais foram preservadas e especializadas ao longo da diversificação dos eucariotas [seres vivos com células dotadas de núcleo].”
Estados estruturais
Ana Paula Araújo afirma que o principal objetivo do estudo foi investigar os mecanismos estruturais que permitem à septina da Chlamydomonas reinhardtii, conhecida como CrSep, gerar filamentos homopoliméricos, formados por um único tipo de proteína. Foram empregados diversos métodos biofísicos, computacionais e estruturais, destacando-se a modelagem computacional por meio de inteligência artificial (in silico), e técnicas de biologia molecular e produção proteica.
“Na área de biofísica, usou-se cromatografia para avaliar o peso molecular, o estado oligomérico, analisar conteúdo de nucleotídeos e a atividade enzimática”, descreve a pesquisadora. “Por fim, a cristalografia de raios X permitiu mapear sete estados estruturais diferentes da proteína em aceleradores de partículas de última geração (síncrotrons), na linha de luz Manacá do Sirius, instalado no Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM), em Campinas, e no Diamond Light Source, no Reino Unido.”
De acordo com a docente do IFSC, a septina da CrSep apresenta características estruturais primitivas e únicas que a distinguem das septinas de opistocontes, grupo de seres vivos que inclui os fungos e a espécie humana. “Inicialmente, o que nos chamou a atenção foi o fato de C. reinhardtii codificar uma única septina, ao passo que outros opistocontes passaram por expansões genéticas e possuem diferentes septinas que se combinam”, observa. “Nossa pergunta inicial era se a CrSep seria capaz de formar homofilamentos por si só, já que os opistocontes dependem de combinações de diferentes tipos de septinas para formar filamentos robustos.”
“Outras características estruturais também já chamavam a atenção, como o fato da CrSep ter um resíduo de arginina essencial que atua como um ‘dedo de arginina’”, destaca ela. Essa característica acelera a atividade catalítica da septina, diferentemente do observado em septinas em geral, o que pode conferir maior dinâmica na polimerização. “Nas septinas humanas, esta posição da arginina foi substituída por outro aminoácido, perdendo essa capacidade catalítica acelerada. Aparentemente, a CrSep apresenta uma reorganização da sua estrutura que leva a formação de um filamento final potencialmente mais maleável ou frágil.”
Para Ana Paula de Araújo, o trabalho oferece importantes contribuições científicas ao mostrar como as septinas evoluíram de proteínas sinalizadoras simples para polímeros complexos do citoesqueleto. “O estudo revela pela primeira vez na biologia estrutural de septinas a utilização de uma estrutura pouco comum, a hélice de poliprolina tipo 2 (PP2), no suporte e automontagem de filamentos”, ressalta a cientista.
“Isto expande o conhecimento sobre como a arquitetura das proteínas pode ser flexível e adaptável”, acrescenta a professora do IFSC, ao ressaltar que pesquisa também ajuda a compreender “os determinantes mínimos que uma proteína necessita para polimerizar e coordenar funções mecânicas e de formação de barreiras nas membranas celulares”.
Para além da questão evolutiva, as septinas estão associadas a diversos processos celulares e, em humanos, alterações em seu funcionamento se relacionam a doenças, inclusive câncer e problemas neurológicos. A compreensão de suas origens poderá, no futuro, contribuir para estratégias terapêuticas e no desenvolvimento de biomateriais inspirados em proteínas existentes na natureza.
Autoria
O trabalho foi desenvolvido por pós-graduandos, pesquisadores e docentes ligados ao IFSC. A autoria principal do artigo é dividida entre o mestrando Bryan Marquez e o pesquisador Diego Antonio Leonardo, que realiza pós-doutorado. Os coautores envolvidos são Eloy Condori (doutorando), Andressa Alves Pinto (pesquisadora), Gabriel Brognara (mestrando), Adriano Alves Furtado (doutorando) e Humberto D’Muniz Pereira (pesquisador).
Os autores correspondentes e coordenadores foram os professores Richard Charles Garratt e Ana Paula Ulian de Araújo. O estudo também contou com apoio técnico e de infraestrutura de equipes do Sirius, no Laboratório Nacional de Luz Síncotron (LNLS), em Campinas, e do Diamond Light Source, no Reino Unido.
Mais informações: e-mail anapaula@ifsc.usp.br, com Ana Paula Ulian de Araújo [1], [2]
[1] Texto de Júlio Bernardes
[2] Publicação original: https://jornal.usp.br/ciencias/estudo-em-alga-verde-revela-detalhes-da-evolucao-de-proteina-essencial-na-vida-das-celulas/
Como citar este texto: Jornal da USP. Estudo em alga verde revela detalhes da evolução de proteína essencial na vida das células. Texto de Júlio Bernardes. Saense. https://saense.com.br/2026/06/estudo-em-alga-verde-revela-detalhes-da-evolucao-de-proteina-essencial-na-vida-das-celulas/. Publicado em 23 de junho (2026).
